Wie entsteht die anormale Prionenkonformation?

ihr habt bestimmt über die Sekundärstruktur von Proteinen gesprochen, die α-Helix und β-Faltblattstruktur. Die Anordnung dieser Sekundärstrukturen bestimmt die dreidimensionale Form (Tertiärstruktur) und Eigenschaften des Proteins.

Bei den Prionproteinen verschiebt sich vermutlich das Verhältnis dieser beiden Sekundärstrukturen eines Gesunden, mit normal gefalteten Proteinen, von Bereichen mit α-Helices zugunsten von β-Faltblättern, wie es einmal an diesem Beispiel dargestellt ist:

Bild: https://radiologykey.com/prion-protein-disease-and-neuropathology-of-prion-disease/

α-Helices sind leicht an der gewendelten Form zu erkennen. Bezirke des Proteins, in denen beim Gesunden ausgeprägte α-Helices vorkommen (links), werden auf dem Weg zu einem krank machenden Prion, in β-Faltblattstränge gefaltet (pfeilförmig dargestellt, rechts).

So dass diese Proteine plötzlich dazu neigen, sich zusammenzulagern, zu aggregieren und es so zu einer Störung der Zellen des Nervensystems/Gehirns und Erkrankung kommt.

Dabei genügt ein Kern aus Proteinen der anormalen Form, der durch Anlagerung weiterer sich falsch faltender Proteine wachsen kann, die denen sozusagen als Vorlage zur falschen Faltung dienen.

Als damals der "Rinderwahnsinn" ausbrach, war man völlig von den Erkenntnissen überrascht, dass die "Erreger" bzw. besser gesagt übertragbaren "Faktoren", die zu dieser Erkrankung führen, nicht etwa Viren oder Bakterien sind, sondern nur Proteine.

So dass damit auch erklärt werden konnte, weshalb Rinder plötzlich andere Rinder anstecken konnten, indem sie quasi sich selbst fraßen. Da ihr Futter Proteine ehemals kranker, gestorbener Rinder enthielt. So konnten die falsch gefalteten Proteine auch in sie gelangen. LG

Es genügt ein falsch gefaltetes Prion, das sozusagen als Muster, Form oder Modell für die Umfaltung der anderen dient.