Warum gleicher Km-Wert bei nicht kompetitiver Hemmung und gleicher Reaktion ohne Hemmstoff?

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Das ist ne interessante Frage. Also bei einer kompetitiven Hemmung hast du ja eine bestimmte Enzymmenge. Bei Zugabe des Hemmstoffs werden Enzymmoleküle blockiert, aber wenn die Substratkonzentration ansteigt, werden nach und nach alle Enzymmoleküle wieder aktiv, Vmax wird erreicht, aber wesentlich später, deshalb größerer Km-Wert, das ist dir ja klar.

Bei einer nicht-kompetitiven, z.B. allosterischen Hemmung werden aber Enzymmoleküle "aus dem Verkehr gezogen", ohne dass die Subtratkonzentration eine Rolle spielt. Es werden also im Kurvenverlauf bei zunehmender Substratkonzentration einfach weniger Enzymmoleküle betrachtet, nämlich die nicht gehemmten. Und für diese verläuft die Kurve "normal", der Anstieg sorgt also für den gleichen Km-Wert wie bei einer größeren Enzymmenge, Vmax ist ja von der Enzymmenge abhängig, Km ist ja ein Wert für den "Anstieg".

Ich hoffe, deine Denkblockade ist weg :).

Ahhhhhh! Ja, meine Denkblockade ist weg! ;D

Dankeschön!!! :DDD

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Hey, anbei mal ein Abschnitt aus einem Protokoll, dass ich mal zu dem Thema geschrieben habe. Ist zwar schon eine Weile her, ist allerdings abgesegnet worden, sollte also OK sein. Aufgeführt sind verschiedene Hemmtypen und deren Auswirkung, gerade die Abbildung sollte deine Frage erklären.

verschiedene Hemmtypen bei enzymatischen Reaktionen und Lineweaver-Burk-Plot - (Schule, Mathe, Mathematik)

Also, solche Diagramme hatten wir jetzt nicht wirklich... :) Aber trotzdem, danke! :D

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