Warum kann bei der kompetitiven Hemmung trotzdem die maximal Geschwindigkeit der enzymreaktion erreicht werden?
Warum kann bei der kompetitiven Hemmung trotzdem die maximal Geschwindigkeit der enzymreaktion erreicht werden, während bei der nicht kompetitiven Hemmung (allosterische Hemmung) Vmax der ungehemmten Reaktion trotz Erhöhung der substratkonzentration nicht erreicht wird?
Danke im Voraus,
LG
2 Antworten
Hi,
bei der kompetitiven Hemmung konkurrieren Inhibitor und Substrat um die gleiche Bindungsstelle (das aktive Zentrum) am Enzym. Wenn man die Substratkonzentration stark erhöht, wird es immer unwahrscheinlicher, dass der in der Minderzahl vorkommende Inhibitor, gegen das Substrat gewinnt, um diese Bindungsstelle zu besetzen, er wird quasi verdrängt. Einen allosterischen Inhibitor kann man nicht verdrängen, er besetzt eine andere Bindungsstelle, als das Substrat und verringert die Wirksamkeit des Enzyms, so dass Vmax, auch durch Erhöhung der Subtratkonzentration, nicht mehr erreicht werden kann. LG
Hallo!
Bei der kompetetiven Hemmung sind die Enzyme für einen gewissen Zeitraum nicht funktionsfähig. Es ist also für kurze Zeit von einem Hemmstoff besetzt, aber danach wieder funktionsfähig für ein Substrat. Deshalb kann die maximale Geschwindigkeit erreicht werden.
Bei der nicht-kompetetiven Hemmung ist das Enzym für immer funktionsunfähig. Und wenn weniger Enzyme funktionsfähig sind, kann nicht die maximale Geschwindigkeit erreicht werden.
LG,
MeeresZwerg