Enzymhemmungen und deren Wirkung?

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1 Antwort

Also die ersten zwei Begründungen sind eigentlich gut ich habe es hier nochmal ein bisschen anders erklärt: 

1. Aussage : 

Kompetitiver Hemmstoff : Substrat und Hemmstoff "kämpfen" so gesehen um die aktive Seite. Je höher die Konzentration des Substrates ist umso weniger Einfluss hat der Hemmstoff und die maximale Geschwindigkeit kann dennoch erreicht werden. 

2. Aussage :

allosterische Hemmung : Hier findet kein Kampf zwischen Substrat und Hemmstoff statt, da er sich nicht auf die aktive Seite setzt sondern auf eine andere Stelle des Enzymes d.h. du kannst die Konzentration des Substrates erhöhen wirst aber dennoch nie die maximale Geschwindigkeit erreichen. 

3. Aussage : 

Die Aussage ist falsch für die kompetitive und allosterische Hemmung. 

Km Wert = die Konzentration die von Substraten benötigt wird um 50% der Maximalgeschwindigkeit zu erreichen.

Bei beiden Formen der Hemmung wird die Affinität des Enzymes für sein Substrat verringert und verhindert oder verlangsamt das Erreichen der Maximalgeschwindigkeit -> in diesem Fall hat der Km einen höheren Wert als vorher (also wenn der Hemmstoff noch nicht vorhanden ist)

Je grösser der Km Wert ist umso kleiner ist die Affinität des Enzyms für sein Substrat 

Je kleiner der Km ist umso größer ist die Affinität des Enzyms für sein Substrat. 

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