Was ist der Unterschied zwischen einer allosterischen Hemmung und einer allosterischen Aktivierung?
Hallo!
ich schreibe morgen eine Bio Arbeit und ich verstehe einfach nicht was eine allosterischen Hemmung und eine allosterischen Aktivierung ist. Und was ist der Unterschied?
danke schon mal im Voraus!
3 Antworten
Beiden gemeinsam ist, dass es sich um einen Regulationsmechanismus des Enzyms handelt. Bei der allosterischen Hemmung wird die Aktivität des Enzyms gehemmt, bei der allosterischen Aktivierung wird die Aktivität des Enzyms gesteigert. Der Ort, an dem das jeweilige allosterisch wirksame Molekül am Enzym bindet, wird allosterisches Zentrum genannt. Bindet ein Signalmolekül an das allosterische Zentrum, führt das zur Konformationsänderung am aktiven Zentrum des Enzyms. Im Fall der allosterischen Hemmung kann dann das Substrat nicht mehr an das Enzym binden und die Reaktion wird verlangsamt. Bei der allosterischen Aktivierung bewirkt die Konformationsänderung, dass das Substrat leichter an das aktive Zentrum binden kann (wenn man so will, wird die Affinität des Enzyms für das Substrat gesteigert) und die Reaktion wird beschleunigt. Beiden gemeinsam ist, dass allosterische Hemmung und allosterische Aktivierung reversible Vorgänge sind, wodurch die Aktivität eines Enzyms also sehr fein reguliert werden kann.
Ein Beispiel für eine allosterische Aktivierung ist das Enzym Pyruvat-Carboxylase. Dieses Enzym verknüpft Pyruvat (das Endprodukt der Glykolyse) mit Kohlendioxid zu Oxalacetat, wobei Energie in Form von ATP verbraucht wird. Reguliert wird die Aktivität durch Binden von Acetyl-CoA an das allosterische Zentrum. Bindet Acetyl-CoA an die Pyruvat-Carboxylase, dann steigt die Reaktionsgeschwindigkeit. Fehlt Acetyl-CoA dagegen, findet die Reaktion praktisch gar nicht statt.
Ein Beispiel für allosterische Hemmung ist die Phosphofructokinase. Dieses Enzym ist in der Glykolyse der geschwindigkeitsbestimmende Schritt und katalysiert die Reaktion von Fructose-6-phosphat in Fructose-1.6-bisphosphat. Wie du ganz bestimmt weißt, wird bei der Glykolyse Glucose verbrannt, um Energie in Form von ATP zu gewinnen. Ist in der Zelle genug ATP vorhanden (man sagt, die Energieladung ist hoch), dann wirkt ATP als allosterischer Inhibitor. Es bindet an der Phosphofructokinase und reguliert somit die Glykolyse nach unten. Bei niedriger Energieladung (wenn also wenig ATP und viel ADP vorhanden ist) bindet ADP an das allosterische Zentrum und die Glykolyse wird somit gesteigert.
Das sind nur zwei Gegensätze, die auf dem selben Prinzip beruhen:
Im allosterischen Zentrum binden ein Stoff, der die enzymatische Katalyse begünstigt oder verhindert. (meist in Form vom Konformationänderung des Enzyms, sodass sich die Affinität zum Substrat ändert).
LG
Aktivierung = Reaktion wird begünstigt; Hemmung = Reaktion wird verhindert.
Das hört man doch schon alleine am Wort, oder nicht?!
Also eine
allosterische Hemmung ist, wenn das Enzym noch eine Bindungstelle für ein Hemmstoff hat. Wenn an dieser Stelle ein Hemmstoff ist, dann verändert sich das Enzym und kein Substrat kann am aktiven Zentrum binden.
eine allosterische Aktivierung hatten wir nicht im Unttericht bersprochen ,
villeicht gibt es ein anderees Wort dafür was mir mehr sagt ?
Ist das dann die allosterische Aktivierung?