Verfügbarkeit von Aminosäuren bei Hitzeeinwirkung

6 Antworten

Die Verdauungsenzyme setzten erst mal an bestimmten Stellen mitten im Protein an, also wenn Aminosäure A auf Aminosäure B folgt. Dabei entstehen Polypeptide. Die werden anschlißend weiter zu Aminosäuren zerlegt.

Es hängt eben vom konkreten Protein ab, ob solche "Sollbruchstellen" durch die Denaturierung besser oder schlechter zugänglich werden.

Man muss ja bedenken, dass die Enzyme nicht allzu brutal vorgehen können, sonst haben sie sich schneller gegenseitig verdaut als sie wirken können. Am Ende geschieht das natürlich doch.

Eiweiße werden durch Hitze denaturiert, d.h. ihre Struktur wird verändert, aber nicht ihr Gehalt an Aminosäuren. Für die Verdauung muss ein Protein denaturiert werden, das kann entweder durch Kochen geschehen (erleichtert die Verdauung oft) oder es passiert im Magen.

http://www.chemieunterricht.de/dc2/milch/eiweiss.htm

  • Hitze denaturiert Eiweiße, so dass sie ihre biologische Funktion nicht mehr erfüllen können. Dadruch werden zum Beispiel viele Krankheitserreger abgetötet und Allergene inaktiviert. 
  • Nicht alle Eiweiße sind durch Denaturierung besser bioverfügbar im Sinne der Verdauung. Bedenke, dass Erhitzung nicht nur zur Denaturierung führt, sondern auch die makroskopische Struktur meistens lockert und teilweise auflöst und so die Verdauung vereinfacht.
  • In manchen Fällen können sich Strukturen durch Hitze oder Abkühlen aber auch so umwandeln, dass sie schlechter verdaulich werden. Bedenke, dass Eiweiße und auch Kohlenhydrate viele Strukturen annehmen können und manche eben leicht, andere schwerer angreifbar von Enzymen sind.

Einerseits wird immer wieder gesagt, dass durch Erhitzung Eiweiße zerstört werden, andererseits werden einige Futter/Lebensmittel extra erhitzt, um Eiweiße verfügbar zu machen.

Also bei normaler Denaturierung nicht direkt zerstört, man kann Eiweiße natürlich auch zerkochen bei Übererhitzung, sodass Aminosäuren zerfallen und nicht mehr verwendet werden können vom Körper. Bei normaler Denaturierung ändert sich vielmehr die Struktur der Eiweiße durch die Faltung. Und ja bei der Kartoffel ist es zB so, dass das Eiweiß erst verfügbar gemacht wird durch Denaturierung, das zählt aber nicht für Ei, Fisch oder andere eiweißhaltige Sachen.

Beim Denaturieren sollten Aminosäuren doch generell besser für Enzyme zugänglich sein - wieso kommt es also manchmal zu besserer und manchmal zu schlechterer Verwertbarkeit?

Das kann man denke ich auch so nicht sagen. Auch wenn die Struktur des Eiweißes anders ist, enthält es trotzdem noch Aminosäuren, die der Körper sich herausspalten kann und verwenden kann. Es kann nur schwerer für den Körper sein (es dauert länger), da er mehr Energie verbraucht bei der Spaltung (was nicht schlecht sein muss).

Ich würde mir nicht so viele Gedanken über die Bioverfügbarkeit machen, sondern eher über die AGE´s. Wenn bestimmte Aminosäuren trocken zu heiß gemacht werden zerfallen sie in advanced glycation end products (nicht-enzymatische Bräunung) und das kann wiederum die Niere schädigen und die low grade inflammation anregen (Stichwort: autoimmun, neurodegenerativ und natürlich DM2). Spannend hierzu: http://ajprenal.physiology.org/content/289/4/F645     der Tipp der Autoren: Proteine grundsätzlich nur kochen, nicht frittieren, backen oä. Wenn Du ganz viel Lust hast, kannst Du Dich auch in die Maillardreaktion einlesen, ein bestimmter pH kann die Reaktion auch verhindern. Ach ja: zu viel an Protein ist auch nicht gut: Fontana et al. empfehlen etwa 0,8g/kg Körpergewicht um den IGF-Weg so gering wie möglich zu halten - und das ist sehr schnell erreicht!