Unterschied Alpha-Helix und Beta-Faltblatt?

2 Antworten

Hi,

das liegt am Konformationsraum der Polypeptidkette.

Jede Aminosäure ist an zwei Peptidbindungen beteiligt, verschiedene Bindungen zwischen Atomen, wie C-N oder C-C nehmen aufgrund ihrer Drehbarkeit eine bestimmte Stellung im Molekül ein, sie stehen in "erlaubten" Winkeln innerhalb des Moleküls, die sterisch begünstigt sind, vgl.: Torsionswinkel bzw. sog. Diederwinkel https://de.wikipedia.org/wiki/Diederwinkel

Aus den erlaubten Kombinationen der Diederwinkel in der Polypeptidkette ergeben sich sterisch begünstigte, "erlaubte" Kombinationen und eine Vielzahl "verbotener" Kombinationen, die nicht möglich sind. Dies zeigt das sog. Ramachandran-Diagramm https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/5/57/Ramaplot.png auf der Fläche des Diagramms sind alle möglichen Diederwinkel-Kombinationen aufgetragen, von Polypeptiden werden aber nur die Winkelkombinationen im grün-blauen Bereich bevorzugt "freiwillig" eingenommen, die der erlaubten räumlich-geometrischen Anordnung der Atome im Molekül entspricht, weiße Fläche repräsentiert verbotene Winkelkombinationen

und wie man sieht, befinden sich genau in den erlaubten Kombinationsbereichen (grün-blau) die angesprochenen Sekundärstrukturen β-Faltblatt (oben links) und rechtsdrehende α-Helix (Mitte links). Es sind also, aus Gründen der räumlich-geometrischen Anordnungsweise, der durch chemische Bindung vernüpften Atome in der Polypeptidkette, nur bestimmte Sekundärstrukturen erlaubt, die Helices und Faltblätter bilden. Gruß

Das hängt vor allem damit zu sammen, wie die Reste beschaffen sind. Wie lang die sind, ob sie sich abstoßen oder anziehen usw.

Woher ich das weiß:Studium / Ausbildung – Ausbildung als MTLA

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