Tripeptide?
Hallo leute :) bin neu hier und das wird dann wohl meine erste frage sein .. ICH bin sehr schlecht in Bio und Chemie und weiss nich weiter mit dieser Frage: >> Wie viele Tripeptide kann man aus drei verschiedenen Aminosäuren bilden? wäre echt sehr dankbar wenn ihr mir weiterhelfen würdet.
LG
3 Antworten
Hi,
so, wie die Frage gestellt ist, ist das auch nicht ganz einfach. Aber der Reihe nach: Das Wort Aminosäure (AS) bedeutet zunächst einmal nur, dass du ein Molekül vor dir hast, das mindestens eine Aminogruppe (-NH2) und mindestens eine Carbonsäuregruppe (Carboxygruppe; -COOH) enthält. Das sind ungeheuer viele. Aber ich gehe mal davon aus, dass der Aufgabensteller alpha-Aminosäuren meint, die in Lebewesen vorkommen. Das sind 20 (eigentlich sind es 23, aber drei davon sind so überaus selten, dass man sie meist nicht berücksichtigt).
Eine Peptidbindung wiederum ergibt sich, wenn eine Aminogruppe mit einer Carboxygruppe unter Abspaltung von Wasser reagiert. Das sieht dann so aus:
R1-COOH + H2N-R2 --> R1-CO-NH-R2 + H2O
R1 und R2 sind dabei irgendwelche Aminosäurereste. Die Gruppierung -CO-NH- bezeichnet man als Peptidbindung (Chemiker nennen sie auch Amidbindung). Soweit alles verständlich? Okay, dann weiter:
Nimm als Beispiel die Aminosäuren Glycin (Gly), Alanin (Ala) und Phenylalanin (Phe). Jede dieser alpha-AS enthält eine Aminogruppe und eine Carboxygruppe am gleichen C-Atom (dem alpha-C-Atom). Schmeißt du nun alle diese AS in ein Reaktionsgefäß und lässt sie munter miteinander reagieren, so sind zunächst einmal folgende Kombinationen denkbar:
Gly-Ala-Phe, Gly-Phe-Ala, Ala-Gly-Phe, Ala-Phe-Gly, Phe-Ala-Gly, Phe-Gly-Ala.
Dabei sind Gly-Ala-Phe und Phe-Ala-Gly nicht das gleiche nur umgedreht, weil du dir immer vor Augen halten musst, dass sich im ersten Fall die freie (nicht reagierende) Aminogruppe am Glycin befindet, während sie beim zweiten Fall am Phenylalanin hängt. Man unterscheidet bei Peptiden deshalb immer einen N-Terminus (freie Aminogruppe) und einen C-Terminus (freie Carboxygruppe). Vereinbarungsgemäß liegt der N-Terminus (das Ende der Kette mit der Aminogruppe) immer links, der C-Terminus (das End der Kette mit der Carboxygruppe) rechts.
Nun gibt es aber noch ein Problem. Peptide werden gebildet, wenn Aminogruppen und Carboxygruppen miteinander reagieren. Dabei ist jedoch nicht gesagt, dass es die funktionellen Gruppen von verschiedenen AS sein müssen. Das heißt, es ist durchaus denkbar, dass unter den oben genannten Bedingungen die Aminogruppe von Glycin mit der Carboxygruppe eines anderen Glycinmoleküls reagiert. Auch das führt zu einer Peptidbindung. Daher gibt es noch mehr Möglichkeiten für Tripeptide:
Gly-Gly-Gly, Ala-Ala-Ala, Phe-Phe-Phe, Gly-Gly-Ala, Gly-Gly-Phe, Gly-Ala-Gly, Gly-Phe-Gly, Ala-Gly-Gly, Phe-Gly-Gly, Ala-Ala-Gly, Ala-Ala-Phe, Ala-Gly-Ala, Ala-Phe-Ala, Gly-Ala-Ala, Phe-Ala-Ala, Phe-Phe-Gly, Phe-Phe-Ala, Phe-Gly-Phe, Phe-Ala-Phe, Gly-Phe-Phe, Ala-Phe-Phe.
Demnach hast du 3^3 = 27 Möglichkeiten, die drei AS Glycin, Alanin und Phenylalanin miteinander zu verschiedenen Tripeptiden zu kombinieren. 3! (3 Fakultät, also 3x2x1) = 6 Möglichkeiten davon sind Kombinationen, in denen alle drei AS vorkommen.
Aber gerade jetzt, wo wir alles verstanden, die Anzahl ermittelt haben und uns genüsslich zurücklehnen könnten, gibt es ein weiteres Problem.
Es gibt nämlich auch unter den 20 AS in Lebewesen welche, die in ihren Seitenketten eine zweite Aminogruppe oder Carboxygruppe besitzen. AS mit einer weiteren Aminogruppe sind
Arginin (Arg), Asparagin (Asn), Cystein (Cys), Glutamin (Gln) und Lysin (Lys).
AS mit einer weiteren Säuregruppe sind
Asparaginsäure (Asp) und Glutaminsäure (Glu).
Und so unpräzise wie die Aufgabe oben gestellt ist, darf man nicht ausschließen, dass auch die Seitenketten dieser AS zu Peptiden reagieren könnten. Aber du merkst schon, jetzt wird es ziemlich unübersichtlich. Es kommt darauf an, welche AS miteinander Tripeptide bilden sollen. Stell dir nur vor, du kombinierst Glycin (Gly), Lysin (Lys) und Glutaminsäure (Glu). Dann ergäben sich nicht nur die 27 oben genannten Möglichkeiten der Kombination, sondern auch noch Tripeptide, in die die Seitenketten involviert sind. Das ist deshalb so besonders hässlich, als dann am alpha-C-Atom der AS, deren Seitenkette reagiert hat sowohl eine Aminogruppe als auch eine Carboxygruppe vorhanden wäre. Beide könnten dann wieder zwei verschiedene Tripeptide mit der letzten AS bilden. Das ist völlig unübersichtlich und mir zu umständlich, um es aufzuschreiben. Aber du kannst deinen Lehrer ruhig auf diese Problematik aufmerksam machen, damit die Aufgabe präziser formuliert wird. In der Natur kombinieren übrigens Enzyme die AS. Da sie sehr substratspezifisch sind und ihr aktives Zentrum die AS nur in einer ganz bestimmten Position andocken lässt (Schlüssel-Schloss-Prinzip) kommt es hier nicht zu dem Problem der Seitenkettengruppen.
LG von der Waterkant.
Eine schöne Antwort. Ich fürchte nur, der Fragesteller wird damit überfordert sein...
Das ist eine mathematische Frage, die du leicht durch abzählen lösen kannst. Nimm die drei Buchstaben A, B und C. Kombiniere je drei dieser Buchstaben miteinander und zähle nach. Es gehen auch AAA, AAB, ACA, ABC und CBA oder BAC. Alle Möglichkeiten, die du notieren kannst sind zu zählen. (Tipp: es sind knapp 30).
Ich vermute mal der Fragesteller ist Schüler in der Sekundarstufe2, vermutlich Gymnasium. Dann kann man die von DedeM erwähnten Bindungsmöglichkeiten mit den Aminosäureresten (Seitengruppen) getrost außer acht lassen. Für Schüler sind nur alpha-Aminosäuren relevant. Bei 20 verschiedenen Aminosäuren und drei "Stellen" in einem Tripeptid, sind das 3 hoch 20 mögliche Kombinationen. Also knapp 350 Mio verschiedene Proteine. Gruß Winni.