ENZYME:Kann mir jemand den Unterschied zwischen Enzymaktivität,Wechselzahl Reaktionsgeschwindigkeit erklären?Und warum ist ein Enzym-Substrat-Komplex eig.nötig?

1 Antwort

Mit Enzymaktivität misst man wie gut das isolierte Enzym funktioniert. Es ist die Menge an Substrat, die in einem Zeitraum t von einer enzymhaltigen Lösung umgesetzt wird (µmol/Sekunde).

Die Reaktionsgeschwindigkeit ist eigentlich nichts anderes als die Enzymaktivität, nur dass während der Messung bestimmte Bedingungen vorliegen müssen. Du kennst sie sicherlich als v aus der Michaelis-Menten Kinetik.

Die Wechselzahl ist dagegen eine kinetische Konstante. Du kennst sie als k_cat oder k_2 aus der Michaelis-Menten Kinetik.

Falls Dir die Michaelis-Menten Kinetik nichts sagt:

Enzym (E) + Substrat (S) <---> Enzym-Substrat-Komplex (ES) ---> E + Produkt (P)

Der linke Pfeil beschreibt sowohl die Hin- und die Rückreaktion der Bildung des ES. Der Rechte Pfeil ist die Reaktion zum P und wird durch die Wechselzahl beschrieben. Bei dieser Kinetik nimmt man an, dass sich zuerst ein Gleichgewicht zwischen Freiem E, S und dem ES einstellt. Der ES ist nötig, denn wenn E und S nicht miteinander interagieren, kann E die Reaktion von S zu P nicht katalysieren.

Dieses simple Reaktionsschema kann man über die Gleichung



ausdrücken. [S] ist die Substratkonzentration, v die Reaktionsgeschwindigkeit, v_max die Reaktionsgeschwindigkeit bei großen [S] (also die maximale Reaktionsgeschwindigkeit), und K_M ist die Michaelis-Menten Konstante. K_M ist ein Maß wie gut E und S aneinander binden. Die Wechselzahl kann man auch in diese Gleichung einsetzen, denn sie ist die maximale Reaktionsgeschwindigkeit pro eingesetztem Enzym

[E_T] ist die Enzymkonzentration im Reaktionsansatz.

Danke,du hast mich echt gerettet!

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Kann mir jemand diese Erklärung der Michaelis-Menten-Konstante K(m) bestätigen bzw. widerlegen?

Hey,

schreibe bald eine Bioklausur (zehnte Klasse) und Thema ist (unter anderem) Enzymatik. Verstehe das meiste nur bei diesem k(m)-Wert und darauf basierendem Stoff bin ich mir unsicher. Deshalb ersteinmal allgemein die Frage, ob diese Aussage(n) richtig sind, dann kann ich darauf basierend weiter lernen.

"Den Wert der Substratkonzentration bei halber Reaktionsgeschwindigkeit nennt man K(m)-Wert.

Je kleiner dieser ist, desto schneller finden Enzyme und Substrat zueinander. Ist das der Fall spricht man von einer hohen Affinität. Demnach braucht es nicht viele Substrate, um die Hälfte der vorhandenen Enzyme zu besetzten und somit 0.5 V(max)zu erreichen.

Je größer der K(m)-Wert, desto geringer ist die Affinität zwischen den Enzymen und den Substraten. Es braucht also viele Substrate, um die Hälfte der vorhandenen Enzyme zu besetzten.

Daraus lässt sich schlussfolgern, dass bei einem niedrigen K(m)-Wert Enzyme und Substrate schnell aufeinander treffen und dabei einen Enzym- Substrat-Komplex bilden. Bei einem hohen K(m)-Wert dauert dieser Vorgang länger, weil für die selbe Anzahl an zu besetzenden Enzymen mit mehr Substraten gleich viel Zeit beansprucht wird. Einzelne Substrate brauchen hierbei also mehr Zeit um einen Enzym-Substrat-Komplex zu bilden. Es dauert demnach länger bis die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ist."

Ich hab keine Ahnung, ob das so richtig ist, besonders beim letzten Teil bin ich mir unsicher... Kann jemand das eventuell noch einmal erklären (falls das nicht stimmen sollte?)

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