Kann mir jemand diese Erklärung der Michaelis-Menten-Konstante K(m) bestätigen bzw. widerlegen?

2 Antworten

"Den Wert der Substratkonzentration bei halber Reaktionsgeschwindigkeit nennt man K(m)-Wert." Hier würde ich schreiben: Die Michaelis-Menten-Konstante Km ist eine Größe (ein Wert), welche(r) die Affinität eines Substrates bezüglich eines Enzyms beschreibt. Zahlen(Werte)mäßig ist er identisch mit derjenigen Substratkonzentration, bei der die halbe Maximalgeschwindigkeit der Umsetzung, also der bei Substratsättigung erreicht wird.

Ansonsten ist der erste Abschnitt Deiner Beschreibung erst einmal korrekt. Allerdings würde ich den Ausdruck "viele Substrate" ersetzen durch "eine hohe Substratkonzentration". Im zweiten Teil "Daraus lässt sich schlussfolgern, dass bei einem niedrigen K(m)-Wert Enzyme und Substrate schnell aufeinander treffen..." ist die Abstellung auf die Geschwindigkeit, also "schnell" nicht sinnvoll. Wir haben es bei der MM-Kinetik wie bei anderen chemischen Reaktionen auch mit Gleichgewichtssituationen zu tun. Das Spezielle bei dieser ist die Voraussetzung, dass es sich um eine stady-state-Situation handelt, also um ein Fließgleichgewicht, wobei die Konzentration des ES-Komplexes als konstant angenommen wird d[ES]/dt = 0. Von daher ist es eher eine Frage der verschiedenen Gleichgewichte, ob großes oder kleines Km. Man darf sich das nicht zu statisch vorstellen, die Reaktionen laufen immer in beide Richtungen, dynamisch eben.

könnte man anstatt "schnell" also besser "besser" schreiben?

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E + S ⇌ E S → P + E

Ich würde sagen, dass bei kleinem Km das Verhältnis der Geschwindigkeiten(Konstanten) k_1/k'_1 von Hin- und Rückreaktion vergleichsweise hoch ist und bei kleinem Km eben entsprechend niedrig. Da sind dann die Reaktionsgeschwindigkeiten und die Dynamik des(der) Gleichgewichte erwähnt.

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Im Prinzip ist das richtig was du schreibst. Ich würde nur vorsichtig mit der Formulierung "der Km Wert gibt an, wie schnell..." Vergiss nicht, dass der Km Wert nur theoretisch die Affinität zwischen Enzym und Substrat angibt. Die Affinität ist ein Maß für die Bindungsstärke zwischen Enzym und Substrat, aber nicht das Maß dafür, wie schnell sie sich treffen. Das ist ein kleiner feiner Unterschied.

LG

Danke, das hilft mir schon mal weiter! Hab grade auf einer anderen Seite folgenden Satz gefunden:

Eine hohe Michaelis-Konstante bedeutet, daß eine hohe Substratkonzentration erforderlich ist, um Halbsättigung zu erzielen. Das Enzym hat zu dem betreffenden Substrat keine hohe Affinität, es wird ein anderes Substrat, für das die Michaelis-Konstante kleiner ist, bevorzugt binden.

Das fasst eigentlich genau das zusammen, was ich mit meinem langen, komplizierten text ausdrücken wollte... Trotzdem verstehe ich das Ende nicht ganz. Ich dachte Enzyme können nur ein Substrat binden oder nur einige sehr, sehr ähnliche. Wieso wird hier beschrieben, dass es verschiedene Substrate binden kann?

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Ja, das beschreibt es besser. Ich bin unsicher, wie der Text weiter geht, könnte mir aber vorstellen, dass es um die Regulation von Enzymen geht. Bei der sogenannten kompetitiven Hemmung konkurriert ein Inhibitor mit dem Substrat um die Bindestelle. Hier könnte man beispielsweise mit Affinitäten argumentieren. Ansonsten gibt es aber auch Enzyme, die mehrere Substrate binden können. Ich müsste den Text lesen, um genauer zu sagen, um was es hier geht.

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Enzyme können nicht immer nur ein Substrat umsetzen, sondern häufig eine ganze Reihe ähnlicher Verbindungen. Allerdings haben diese dann zum Enzym meist auch unterschiedliche Affinitäten (Km-Werte). Manche Substrate sind so affin, dass sie irreversibel an das Enzym binden (Inhibitoren).

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