Warum ist Glycin als Zwitterion wasserlöslich?
Hallo,
ich verstehe nicht, wieso Glycin (Feststoff, also Zwitterion), sich so gut in Wasser löst. Bei anderen Aminosäuren gilt doch die Erklärung, dass sie am IEP am schlechtesten wasserlöslich sind, da sie hier als Zwitterionen vorliegen und deshalb die Hydrathüllen nur schlecht ausgebildet werden können. Hat jemand eine vernünftige Erklärung?
Vielen Dank
Boo
1 Antwort
Polare Spezies wie geladene Moleküle oder Ionen sind von Hause aus in polaren Lösungsmitteln wie Wasser gut löslich, in apolaren Lösungsmitteln wie z.B. Hexan oder Benzol praktisch unlöslich. Aminosäuren bestehen ja immer aus einer polaren Carboxyl- und einer Aminogruppe. Daneben haben sie Reste R, die mehr oder weniger polar sein können und somit die Löslichkeit beeinflussen. Beim Glycin gibt es diesen Rest nicht und es sitzt an der betreffenden Stelle nur ein Wasserstoffatom. Daher ist die Löslichkeit bestimmt durch die genannten polaren Gruppen. Es ist daher bei allen pH-Werten sehr gut wasserlöslich. Bei Phenylalanin z.B. ist hingegen der Rest eine unpolare Benzylgruppe. Dadurch wird die Wasserlöslichkeit gegenüber dem Glycin drastisch reduziert. Allgemein gilt jedoch für alle Aminosäuren und Proteine, dass die Wasserlöslichkeit am Isoelektrischen Punkt (IP) minimal wird, was allerdings nicht bedeutet dass die Zwitterionen völlig unlöslich wären.