Biologie?
Könnte mir die bitte jemand erklären?
3 Antworten
Diagramm 1 zeigt ein klassisches Michaelis-Menten-Diagramm. Bis zu einer bestimmten Substratkonzentration steigt die Umsatzgeschwindigkeit des Enzyms an, bis zu einer Maximalgeschwindigkeit vmax. Das liegt daran, dass ab einer bestimmten Substratkonzentration einfach alle Enzyme belegt sind und somit die Umsetzung durch das Enzym trotz höherer Substratkonzentrationen nicht mehr beschleunigt werden kann.
Die zugrundeliegende Gleichung zur Michaelis-Menten-Kinetik ist
Km ist die Michaelis-Menten-Konstante und gibt die Konzentration an, bei der die Hälfte der Maximalgeschwindigkeit erreicht wird.
Diagramm 2 zeigt im Grunde 3 von der Temperatur abhängige Größen.
1) die Enzymstabilität, welche mit höherer Temperatur abnimmt. Während sich diese bis zu einer Temperatur von 42°C nur maginal ändert, nimmt die Stabilität jenseits der Marke rapide ab.
2) Die Reaktionsgeschwindigkeit eines Enzyms, welche temperaturabhängig zunimmt. Je höher die Temperatur, desto höher die innere Energie des Enzyms, desto weniger Arbeit muss das System verrichten, damit eine Reaktion ablaufen kann, daher eine höhere Reaktionsgeschwindigkeit.
3) Die Enzymaktivität. Diese nimmt ebenfalls bis zu einer Temperatur von 42°C stetig zu, jenseits der 42°C nimmt sie rapide ab. Die Proteine sind jenseits der 42°C denaturiert und dementsprechend können sie ihre biokatalytische Funktion nicht mehr ausüben.
Abbildung 1:
Substrate werden ja von Enzymen in Produkte "umgewandelt":
Je höher die Substratkonzentration (=Anzahl der Substrate) desto schneller ist die Reaktionsgeschwindigkeit (=die Umsetzung der Substrate). Das liegt daran, dass die Substrate einfach schneller auf die Enzyme treffen. Stell dir das vor wie ein Fischer der Fische angelt. Je mehr Fische es im Wasser gibt, desto schneller wird der Fischer eins Fangen.
Die Reaktionsgeschwindigkeit flacht aber immer weiter ab, was daran liegt, dass die Enzyme einfach nicht schneller arbeiten können ( Zum Beispiel kannst du ja auch nur begrenzt schnell rennen).
Abbildung 2 verstehe ich leider auch nicht ganz. Entschuldigung :(
Abb 2 zeigt den Einfluss der Temperatur auf Enzyme. Zunächst beschleunigen Sie die Enzymaktivität (blaue Kurve) , doch wenn es zu heiss wird, bricht das Enzym zusammen und die Aktivität ist vorbei. Da Enzyme aus Eiweiß bestehen, zerstört die Hitze die Molekülstruktur und die Reaktion wird unterbrochen. Somit ist die Reaktionsgeschwindigkeit (rote Kurve) entsprechend zunächst gering, steigt mit Temperatur an. Das Enzym selbst verliert seine Stabilität mit steigender Temperatur (grün), zunächst hat es maximale Stabilität und fàllt dann bei 50 Grad auf Null. Dann ist das Enzym nämlich zerstört.