unterschied zwischen allosterisch und isosterisch

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3 Antworten

Isosterische Effektoren eines Enzyms ähneln in der chem. Struktur oft dem Substrat des Enzyms und passen in dessen aktives Zentrum. Dabei konkurriert dieser Effektor mit dem eigentlichen Substrat um aktive Zentren in Enzymen, auf diese Weise wird weniger Substrat umgesetzt, weil immer auch Enzyme durch den Effektor blockiert sind (kompetetive Hemmung). Wenn der Effektor dauerhaft im aktiven Zentrum gebunden wird, ist die Hemmung irreversibel, wenn er wieder abdissoziiert ist sie reversibel.(Isosterisch heißt quasi "am gleichen Ort", also an der Stelle des Enzyms, dass für die Reaktionskatalyse zuständig ist, dem aktiven Zentrum).Allosterische Effektoren unterscheiden sich in der chem. Struktur vom Substrat, binden aber nicht im aktiven Zentrum sondern an anderer Stelle an das Enzym. Da Enzyme als Peptide ja nicht als starre Gebilde zu verstehen sind, sondern dynamischen Strukturänderungen und -zuständen unterliegen (Konformationen), bleibt eine solche Bindung eines Effektors nicht ohne Folge für das Enzym, es ändert seine Konformation. Dabei kann auch das aktive Zentrum verändert werden, entweder es wird so erst aktiviert (allosterischer Aktivator) oder es wird deaktiviert und in seiner Aktivität eingeschränkt, dann haben wir die allosterische Hemmung.

Isosterische Effektoren eines Enzyms ähneln in der chem. Struktur oft dem Substrat des Enzyms und passen in dessen aktives Zentrum.Dabei konkurriert dieser Effektor mit dem eigentlichen Substrat um aktive Zentren in Enzymen, auf diese Weise wird weniger Substrat umgesetzt, weil immer auch Enzyme durch den Effektor blockiert sind (kompetetive Hemmung). Wenn der Effektor dauerhaft im aktiven Zentrum gebunden wird, ist die Hemmung irreversibel, wenn er wieder abdissoziiert ist sie reversibel.(Isosterisch heißt quasi "am gleichen Ort", also an der Stelle des Enzyms, dass für die Reaktionskatalyse zuständig ist, dem aktiven Zentrum).Allosterische Effektoren unterscheiden sich in der chem. Struktur vom Substrat, binden aber nicht im aktiven Zentrum sondern an anderer Stelle an das Enzym. Da Enzyme als Peptide ja nicht als starre Gebilde zu verstehen sind, sondern dynamischen Strukturänderungen und -zuständen unterliegen (Konformationen), bleibt eine solche Bindung eines Effektors nicht ohne Folge für das Enzym, es ändert seine Konformation. Dabei kann auch das aktive Zentrum verändert werden, entweder es wird so erst aktiviert (allosterischer Aktivator) oder es wird deaktiviert und in seiner Aktivität eingeschränkt, dann haben wir die allosterische Hemmung.

Als Grundregel gilt: isosterische Effektoren beeinflussen die Maximalgeschwindigkeit, da die Zahl der für die Reaktion zur Verfügung stehenden Enzyme verändert wird (V-Typ-Effektoren), allosterische Effektoren die Substrataffinität (K-Typ-Effektoren)-lg.

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