Dichtegradientenfugation und Differenzialzentrifugation Was sind die Wesentlichen Unterschiede bzw. Vor- und Nachteile?

2 Antworten

Bei der Dichtegradientenzentrifugation werden Zellkomponenten (als Gemisch, das ja getrennt werden soll) in eine Substanz gegeben, die bereits einen Dichtegradienten aufweist. Also oben hat ist die Flüssigkeit eine geringe Dichte, unten eine höhere. Gibt man nun das Gemisch (der Zellkomponenten) hinzu und zentrifugiert, bleiben die einzelnen Bestandteile in der höhe, die ihrer Dichte entspricht und wurden somit getrennt.

Bei der Differenzialzentrifugation wird zuerst mit niedriger Umdrehung zentrifugiert und es setzen sich die Bestandteile mit hoher dichte ab. Dann wird der Überstand (Was sich noch nicht abgesetzt hat) wieder Zentrifugiert, aber mit höherer Umdrehung. Es setzt sich wieder ein Teil mit der höheren Dichte ab und so weiter.

Und Einzeller sind nicht automatisch Prokaryonten! Der Unterschied ist natürlich, das Vorhandensein eines Zellkerns bei Eukaryonten (es gibt aber noch andere), aber auch Hefe ist ein Einzeller und gleichzeitig ein Eukaryont (hat einen Zellkern).

Hallo,

das ist - glaube ich  - Laborwissen, siehe hier:

https://de.wikipedia.org/wiki/Zellfraktionierung#Differentielle_Zentrifugation

Hilft dir das?

Emmy

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Bin mir micht ganz sicher denn Zellfraktionierung hab ich noch nicht gehört

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@fewer12

Hast du denn weiter gelesen als den Absatz "Zellfraktionierung?

Dichtegradzentrifugation sowie Differentialzentrifugation sind eben verschiedene Methoden der Zellfraktionierung!

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@emily2001

Hast du im Unterricht aufgepaßt oder gerade gefehlt als dies erklärt wurde?

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Stimmt es und ist es wahr dass Asiaten weniger Alkohol vertragen , wenn ja wieso?

joa steht ja eigentlich alles oben ^^

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schreibe bald eine Bioklausur (zehnte Klasse) und Thema ist (unter anderem) Enzymatik. Verstehe das meiste nur bei diesem k(m)-Wert und darauf basierendem Stoff bin ich mir unsicher. Deshalb ersteinmal allgemein die Frage, ob diese Aussage(n) richtig sind, dann kann ich darauf basierend weiter lernen.

"Den Wert der Substratkonzentration bei halber Reaktionsgeschwindigkeit nennt man K(m)-Wert.

Je kleiner dieser ist, desto schneller finden Enzyme und Substrat zueinander. Ist das der Fall spricht man von einer hohen Affinität. Demnach braucht es nicht viele Substrate, um die Hälfte der vorhandenen Enzyme zu besetzten und somit 0.5 V(max)zu erreichen.

Je größer der K(m)-Wert, desto geringer ist die Affinität zwischen den Enzymen und den Substraten. Es braucht also viele Substrate, um die Hälfte der vorhandenen Enzyme zu besetzten.

Daraus lässt sich schlussfolgern, dass bei einem niedrigen K(m)-Wert Enzyme und Substrate schnell aufeinander treffen und dabei einen Enzym- Substrat-Komplex bilden. Bei einem hohen K(m)-Wert dauert dieser Vorgang länger, weil für die selbe Anzahl an zu besetzenden Enzymen mit mehr Substraten gleich viel Zeit beansprucht wird. Einzelne Substrate brauchen hierbei also mehr Zeit um einen Enzym-Substrat-Komplex zu bilden. Es dauert demnach länger bis die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ist."

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