Warum ist ein Aminosäurensenquenzvergleich ungenauer als ein Dna-Vergleich?

Ist hier ein Biologe?

Answer 1

[PFromage]

Vom Gen kann man eindeutig auf die Aminosäure schließen, umgekehrt nicht.

Answer 2

[DedeM]

Moin,

weil der genetische Code unter anderem redundant (degeneriert) ist. Das bedeutet, dass zwei (oder noch mehr) Tripletts ein und dieselbe Aminosäure codieren (können). Nimm als Beispiel die Aminosäure Leucin. Diese Aminosäure wird eingebaut, wenn auf der mRNA die Tripletts

• 5' CUA 3'
• 5' CUC 3'
• 5' CUG 3'
• 5' CUU 3'
• 5' UUA 3'
• 5' UUG 3'

kommen. Das entspricht auf der DNA den Folgen

• 3' GAT 5' (codogener Strang) bzw. 5' CTA 3' (Codestrang)
• 3' GAG 5' (codogener Strang) bzw. 5' CTC 3' (Codestrang)
• 3' GAC 5' (codogener Strang) bzw. 5' CTG 3' (Codestrang)
• 3' GAA 5' (codogener Strang) bzw. 5' CTT 3' (Codestrang)
• 3' AAT 5' (codogener Strang) bzw. 5' TTA 5' (Codestrang)
• 3' AAC 5' (codogener Strang) bzw. 5' TTG 3' (Codestrang)

Daran siehst du, das recht verschiedene DNA-Tripletts immer die gleiche Aminosäure in eine Polypeptidkette einbauen lassen würden. Das bedeutet, dass du bei einer Aminosäuresequenzanalyse keinen Unterschied feststellen könntest, bei der DNA-Analyse aber sehr wohl.

Ein weiteres Problem besteht bei Eukaryoten darin, dass bei diesen die DNA aus Abschnitten besteht, die am Ende in eine Aminosäuresequenz übersetzt werden (sogenannte Exons), aber auch aus Bereichen, die nicht expremiert werden (Introns). Die Introns werden beim sogenannten Spleißen (einem Teil des prä-mRNA-Processings) herausgeschnitten.
Aber gerade weil die Introns für die Herstellung eines Proteins (zunächst) keine Bedeutung haben, können in ihnen Mutationen auftreten, ohne dass diese unmittelbare Auswirkungen haben. Diese Mutationen sind aber zum Beispiel für die Ermittlung des genetischen Fingerabdrucks dann oft viel aussagekräftiger als die Exons, auf denen ja ein gewisser Selektionsdruck herrscht. Solche Mutationen würdest du aber allein am Protein nicht erkennen.

Auch der umgekehrte Effekt könnte eine (wenn auch untergeordnete) Rolle spielen. Es gibt nämlich bei Eukaryoten das Phänomen des sogenannten „alternativen Splicings”. Hier wird im Processing die mRNA auf verschiedene Weise bearbeitet. Das heißt, dass es prä-mRNAs gibt, die an den Stellen von den Introns befreit werden, wo das ursprünglich auch so vorgesehen war. Das führt dann bei der Proteinbiosynthese zu dem Protein, das auch gebildet werden soll.
Aber manchmal wird die prä-mRNA auch (alternativ) an anderen Stellen geschnitten und von dann abweichenden Intronbereichen befreit. Das führt dann in der Proteinbiosynthese natürlich zu anderen Aminosäuresequenzen und somit zu anderen Proteinen. Das hat offenbar das Ziel, die Menge an verschiedenen Proteinen im Organismus zu erhöhen. Das kann bedeuten, dass ein Protein wirkungslos wird. Es kann aber auch bedeuten, dass dieses alternative Protein eine andere oder sogar bessere Wirkung entfaltet.
Wie auch immer. Ein Problem könnte dann sein, dass du bei der Ermittlung der Aminosäuresequenz fälschlicherweise auf verschiedene Gene schließen könntest, wenn du zufälligerweise zwei alternativ gespleißte Proteine untersuchst.

Wenn du also etwas über das Erbgut erfahren willst, ist die DNA-Sequenzanalyse in jedem Fall die genauere Methode im Vergleich mit einer Aminosäuresequenzanalyse in Polypeptiden.

LG von der Waterkant