Wie wirken sich die in der Abbildung zwischenmolekularen Kräfte auf die Strukturen von Proteinen aus?
1 Antwort
Moin,
na, nun überlege mal scharf...
Die Disulfidbrücke entsteht zwischen zwei Schwefelatomen in Cystein-AS als kovalente Atombindung. Das ist eine echte chemische Bindung, also sehr stark!
Auch eine Ionenbindung wie sie zwischen einer protonierten Aminogruppe (Ammoiniumgruppierung) und einer deprotonierten Carboxygruppe (Carboxylatgruppierung) entsteht, ist eine echte chemische Bindung und daher ebenfalls sehr stark.
Eine Wasserstoffbrückenbindung wie sie sich zwischen einem positivierten Wasserstoffatom einer Hydroxygruppe und einem freien Elektronenpaar (zum Beispiel eines Sauerstoffatoms) ausbilden kann, gehört zu intermolekularen Wechselwirkungen zwischen permanenten Dipolmolekülbereichen. Diese Art der intermolekularen Bindungskräfte ist zwar relativ stark (weil permanente Dipolmoleküle beteiligt sind), aber die Wasserstoffbrückenbindung ist trotzdem viel schwächer als eine echte chemischen Bindung zwischen Atomen oder Ionen.
Die van-der-Waals-Kräfte entstehen zwischen Atomen mit mehreren Elektronen, in denen sich die Elektronen zeitweilig ungleich verteilen (wechselnde Elektronendichteschwankung). Solche ungleichen Ladungsverteilungen können bei anderen Atomen eine entsprechende Elektronendichteschwankung auslösen (induzierte Dipolmoleküle). Aber da sich die Ungleichverteilung der Elektronendichte auch ändern kann, sind van-der-Waals-Kräfte im Vergleich mit Wasserstoffbrückenbindungen noch einmal deutlich schwächer und mit der Stärke von echten chemischen Bindungen praktisch ein Witz.
Solche van-der-Waals-Kräfte haben nur dann eine gewisse Bedeutung, wenn sie sich über lange Molekülbereiche erstrecken.
So! Und nun denke einmal darüber nach, wie stark die einzelnen Bindungstypen wohl Einfluss auf die Stabilität von Proteinstrukturen (Tertiärstruktur und / oder Quartärstruktur) haben werden?
Ist jetzt nicht mehr allzu schwer, oder?!
LG von der Waterkant