Warum liegen Aminosäuren am Isoelektrischen Punkt am ehesten als Zwitterion vor?
Mir ist schon klar, dass wenn wir uns die Lösung der Aminosäure isoliert ohne die Aminosäure und ihre eventuell abgegeben/ aufgenommene Ionen anschauen, dass diese am Isoelektrischen Punkt neutral sein muss. Dass muss ja so sein, weil ja bei einer nicht-neutralen Grundlösung die hinzugegeben Aminosäuren auch von anderen Ionen attackiert werden und somit das Zwitterion am weniger auftritt.
Gibt es jedoch hierfür eine bessere Erklärung
Hast Du Chemie gehabt? Einschließlich Organik? Meist in der EinführungsPhase, also 10 in G8 und 11 in G9?
Warum soll das denn wichtig sein?
Für meine Antwort...
Ja
1 Antwort
Hi,
Der isoelektrische Punkt ergibt sich aus den pKs-Werten der funktionellen Gruppen:
pI = (pKs1 + pKs2)/2
Die Carboxygruppe ist azider, als es die Aminogruppe ist. Das heißt, für Aminosäuren mit unpolarem Rest ergibt sich damit ein pI im leicht Sauren:
pI ≈ (2,5 + 9,5)/2 ≈ 6.
Das sind jetzt nur gemittelte Werte, da das auf die Aminosäure ankommt. Hast du jetzt noch eine saure oder basische Gruppe im Rest, spielt der pKs-Wert dieser Gruppe auch noch eine Rolle: Bei sauren Gruppen liegt der pI niedriger, bei basischen höher.
Das heißt: Am pI ist genau der pH-Wert erreicht, wo die Aminogruppe gerade noch protoniert und die Carboxygruppe gerade noch deprotoniert ist.
Keine Ahnung, ob dir das als Erklärung ausreicht.
LG