Ladung eines Polypeptids berechnen?
Gegeben ist folgendes Polypeptid: Gly-Cys-Glu-Asp-Ala-Phe Wie ist seine Ladung bei einem pH von 7.
Wäre in diesem Fall -2.
Wie wäre die Antwort bei einem pH über oder unter 7?
1 Antwort
Moin,
für die Ladung eines Polypeptids sind (neben dem pH-Wert der Lösung) die Reste der vorkommenden Aminosäuren ausschlaggebend.
In physiologisch „normalen” Lösungen liefern nur die zusätzlichen Carboxygruppen (COOH) der Seitenketten von Glutaminsäure (Glu) und Asparaginsäure (Asp) zusätzliche Protonen, so dass diese beiden Aminosäuren das Polypeptid negativ laden.
Die zusätzlichen Aminogruppen (NH2 bzw. RNH) in den Seitenketten der Aminosäuren Lysin (Lys), Arginin (Arg) und Histidin (His) nehmen dagegen bei physiologisch normalen pH-Werten Protonen auf und laden ein Polypeptid positiv.
Insofern ist „dein” Polypeptid Gly-Cys-Glu-Asp-Ala-Phe bei einem physiologischen pH-Wert um 7 zweifach negativ geladen (wie du ja selbst schon geschrieben hast), weil darin die beiden sauren Aminosäuren Glutaminsäure (Glu) und Asparaginsäure (Asp) enthalten sind.
Bei einem pH-Werten von 10,1 gibt die (mesomeriestabilisierte) Hydroxygruppe des Tyrosins (Tyr) ein Proton ab und macht ein Polypeptid negativ geladen.
Bei einem pH-Wert von 10,4 reagiert dann auch die Thiolgruppe des Cysteins (Cys) sauer und lädt ein Polypeptid negativ auf.
Erst bei unnatürlich hohen pH-Werten (zum Beispiel pH 13,6) geben auch die Hydroxygruppen von Serin (Ser) oder Threonin (Thr) ihre Protonen ab und würden ein Polypeptid zusätzlich negativ aufladen.
Da von diesen zusätzlichen Aminosäuren in „deinem Polypeptid nur Cystein vorkommt, müsste die Lösung von einen pH-Wert von 10,4 haben, damit das Polypeptid dann dreifach negativ geladen wäre.
Bei einem pH-Wert von 4,2 wäre die Carboxygruppe der Glutaminsäure nicht deprotoniert, so dass das Polypeptid nur noch einfach negativ geladen wäre.
Bei einem pH-Wert ab 3,6 wäre das Polypeptid dann gar nicht mehr geladen, weil hier auch die Carboxygruppe der Asparaginsäure protoniert vorläge.
Um das Polypeptid positiv geladen zu bekommen, müsste die Lösung also ziemlich sauer gemacht werden. Wenn es extrem sauer wäre (pH kleiner als 1,8 oder so), wären dann alle Carboxygruppen protoniert und die ebenfalls protonierten Aminogruppen würden das Polypeptid sechsfach positiv laden...
Fazit:
Bei physiologische normalem pH-Wert ist das Polypeptid zweifach negativ geladen. Bei einem pH-Wert ab 10,4 wäre es dreifach negativ geladen.
Bei einem pH-Wert von 4,2 wäre es einfach negativ geladen.
Bei einem pH-Wert von 3,6 wäre es gar nicht geladen.
Bei einem pH-Wert von 2,3 wäre es vierfach positiv geladen.
Und bei einem pH-Wert unter 1,8 wäre es sechsfach positiv geladen...
LG von der Waterkant