Denaturierung durch Säure/Base?
Hallo,
die Sekundärstrukur bzw. Tertiärstruktur wird durch Säure/Basen zerstört. Doch wie gelingt dies? Werden bei Säureeinwirkung beispielsweise die Arginin und Lysin protoniert und dadurch Ladungen impliziert, die sich dann abstoßen? Dasselbe bei Basen, nur dass hier Asp und Glu deprotoniert werden?
Wenn das stimmen mag, dann wären ja Proteine mit wenigen hydrophilen Seitenketten (oben genannten) relativ stabil (fiktiv gesehen, ohne Beachtung der Stabilität im Lösungsmittel).
4 Antworten
Ich stimme dir in allen Punkten zu.
Es wäre noch zu prüfen, wie sich die Atombindungen zwischen den Seitenketten (Disulfid- und noch eine andere) sich je nach pH verhalten.
Tatsächlich sind Proteine mit weniger hydrophilen Anteilen gegenüber Säuren und Basen relativ stabil, schon allein, weil H+ und OH- Ionen in wässriger Lösung wirksam sind. Wie aber was gelingt, hängt sehr von der Konzentration ab. Säuren und Basen können selbst die Primärstruktur eines Proteins zerstören, wenn sie konzentriert genug sind.
Achja, da muss ich an einen Bericht aus dem Heimat-Fernsehen bezüglich der Naturverbundenheit der heutigen Jugend denken:
Unsere Kinder wachsen völlig denaturiert auf.
In der Tat, dieser Satz hat mich nachhaltig geprägt ..
Aminosäuren sind selbst Säuren. Daher können sie mit einer Base oder einen stärkeren Säure eine Protolyse-Reaktion eingehen und werden entsprechend nach Brönsted protoniert oder deprotoniert.
Allerdings sind Proteine komplexe Gebilde. Innerhalb eines Proteins gibt es sicherlich viele polare Stellen an denen sich Protonen anlagern oder abgespalten werden können. Entscheident ist wie stark die Triebkraft für diese Reaktion ist und wie gut diese Stellen zugänglich sind, Stichwort: sterische Hemmung!
Um auf den Begriff der Denaturierung zurück zu kommen, also einer Zerstörung der Tertiärstruktur, müssen wir uns nun anschauen wodurch die Tertiärstruktur bestimmt wird.
Die Tertiärstruktur bildet sich durch Intramolekulare Wechselwirkungen, zum Beispiel partielle Pole, sowie der Ausbildung von Wasserstoff- oder Schwefelbrücken. Ein Beispiel für ein häufig auftretendes Brückenmolekül wären H2O und H2S.
Bei einer Denaturierung müssen also eben diese Wechselwirkungen unterbunden werden, z.B. indem ein negativer Pol im Molekül mit H+ abgesättigt wird oder aus H2O das H3O+ Molekül wird, welches nicht mehr so gut zur Brückenbildung taugt.
Eine Zerstörung der Peptidbindung selbst durch Säure wäre natürlich auch denkbar, doch das würde die Primärstruktur zerstören und diese bleibt bei der Denaturierung erhalten.
Die Peptidbindung wird ganz einfach zerstört...
Primärstruktur bleibt eigentlich erhalten.