Alsooo.

Das Enzym besteht, wie du ja schon weißt, aus verschiedenen aneinandergereihten Aminosäuren - der Polypeptidkette. Hier liegt das Enzym zuerst in der Primärstruktur vor.

Ein Enzym zeichnet sich durch seine katalytische Wirkung aus, also dem Beschleunigen der Einstellung eines chemischen Reaktionsgleichgewichts. Das weißt du wahrscheinlich auch schon. Diese katalytische Eigenschaft erhält das Enzym durch seine Struktur, im Speziellem durch seine Substratbindungsstelle - auch aktives Zentrum genannt.

Das aktive Zentrum entsteht durch durch Proteineinfältelung: DIe Primärstruktur Polypeptidkette faltet sich augrund von Wasserstoff- und Salzbrücken, Van-der-Waals-Kräften und und hydrophoben Wechselwirkungen und dergleichen zu einem "Knäuel". In diese so entstandene, meist asymmetrische Struktur passt ein bestimmtes Substrat. es wird dann durch Deformation, Verknüpfung mit anderen Substraten, oder Aufbrechen katalysiert.

Wenn jetzt aber schon in der Polypeptidkette des Enzym Aminosäuren ausgetauscht sind, ist die eigentliche Struktur des Enzyms verändert. Das Substrat passt vielleicht nicht mehr optimal und kann nur noch teilweise oder auch gar nicht katalysiert werden oder wird durch ein anderes nun passendes Substrat verdrängt.

Allerdings kommt es natürlich auch darauf an, WO die Aminosäuren ausgetauscht werden. Ändert sich die tertiäre Struktur des aktiven Zentrums nicht, ist die Veränderung stabil. Wenn die Aminosäuren des aktiven Zentrums betroffen sind, ist dagegen der Einfluss auf das Enzym groß. Die Substrat- und die Reaktionsspezifität sind eventuell nicht mehr gewährleistet. Das Enzym kann nicht mehr katalysieren.