Unterschied zwischen nichtkompetitiver, allosterischen und irreversiblen Hemmung?
Die kompetitive Hemmung verstehe ich. Jedoch verstehe ich die Unterschiede zwischen den oben genannten Hemmungen nicht
2 Antworten
Das mag daran liegen, dass deine Einteilung nicht zusammenpasst:
Unterscheiden kannst du zwischen reversiblen und irreversiblen Hemmungen, und/oder zwischen kompetitiven, nicht-kompetitiven (entspricht eigentlich der allosterischen) und unkompetitiven Hemmungen. D.h. eine allosterischen Hemmung kann z.B. reversible oder irreversible sein, es bleibt aber eine allosterischen Hemmung.
Da ich weiß, dass das ziemlich ausführlich auf Wiki steht, spar ich mir mal die Erklärung. Prinzipiell muss du schauen, wo im Enzym der Inhibitor wirkt und was genau gehemmt wird. Dabei ist es wichtig zu wissen, was ein Enzym-Substrat-Komplex ist.
LG
Bei kompetitiver Hemmung kommt es zur Konkurrenz eines Hemmstoffs mit dem aktiven Zentrum des Enzyms. Der Hemmstoff (Inhibitor) besetzt die Substratbindungsstelle. Das ist möglich, weil dasEnzym bezüglich des Substrats und des Inhibitors eine ähnliche Affinität aufweist. Kompetitive Hemmung ist daran erkennbar, dass bei ausreichend großer Konzentration des Substrats die Hemmung aufgehoben werden kann, weil dann das Substrat quasi den Hemmstoff von allen aktiven Zentren verdrängen kann. Kompetitive hemmung erkennt man deshalb daran, dass die maximale Reaktionsgeschwindigkeit (vmax) des Enzyms erreicht wird.
Darüber hinaus gibt es noch nicht kompetitive und unkompetitive Hemmung. Hier bindet der Inhibitor nicht an das aktive Zentrum, sondern an eine eigene Bindungsstelle.
Bei nichtkompetitiver Hemmung kann der Inhibitor sowohl an das freie Enzym als auch an den Enzym-Substrat-Komplex binden. Das Substrat kann also an das aktive Zentrum binden, es kann aber anschließend nicht vom Enzym-Inhibitor-Substratkomplex abgelöst werden. Allosterische Hemmung ist gewissermaßen ein Sonderfall der nichtkompetitiven Hemmung. Dabei bindet der Inhibitor an eine eigene Bindungsstelle (das allosterische Zentrum). Das vermittelt eine Konformationsänderung am aktiven Zentrum des Enzyms, weshalb das Substrat nicht mehr binden kann.
Bei unkompetitiver Hemmung bindet der Inhibitor ebenfalls an einer eigenen Bindungsstelle an das Enzym, jedoch geht das nur am Enzym-Substrat-Komplex, nicht jedoch am freien Enzym.
Alle diese genannten Formen der Enzymhemmung sind in der Regel reversibel. Sie können rückgängig gemacht werden, wenn der Inhibitor nicht mehr bindet. Im Unterschied dazu verändern z.B. Gifte, Schwermetalle oder bestimmte Antibiotika ein Enzym dauerhaft. Wenn diese Hemmung nicht mehr rückgängig gemacht werden kann (wenn also das Enzym quasi zerstört wird), spricht man von irreversibler Hemmung.