Wodurch wird die Sekundärstruktur eined Proteins zusammengehalten?

3 Antworten

Van der Waals Kräfte wirken eigentlich immer, nur sind diese so schwach, dass sie gegenüber anderen Anziehungskräften meist nicht ins Gewicht fallen.

Ionenbindungen kommen hier nicht vor, wohl aber kovalente Bindungen (Disulfidbrücken). Oho, sehe gerade, es gibt auch Ionenbindungen.


Zunächst hat Gierschlund richtig angemerkt, dass man die Van-der-Waals-Kräfte schon gegen Wasserstoffbrücken eigentlich vergessen kann, so schwach sind sie. Außer vielleicht wenn viele Hydrophobe Reste sich zusammenballen.

Außerdem, dass es wohl (immer?) eine Disulfidbrücke ist, wenn man von kovalenter Bindung spricht.

Und die Sekundärstruktur wird eigentlich nur durch Wasserstoffbrücken stabilisiert.

In der Alpha-Helix zu einer Aminosäure in der nächsten Windung, also ca. 4 Aminosäuren weiter. Das ist in svsc89s Link ganz gut gezeigt, wenn man von da zur Sekundärstuktur wechselt.

"Feste" Bindungen (Disulfid/Ionisch) zwischen Aminosäuren eines Helixabschnitts sind schwierig, weil die Reste all nach außen zeigen. Ich kann das nicht ganz ausschließen, glaube aber dass es selten vorkommt.

Im Beta-Faltblatt lagern zwei Abschnitte der Aminosäurekette parallel, wieder durch Wasserstoffbindungen zum Gegenüber stabilisiert, siehe wieder den Link.

"Feste" Bindungen wären dort eher möglich, aber lt. Link sind an den Faltblatt-Abschnitten eher kleine Reste vorhanden, wohl aus Platzgründen. Daher sind feste Bindungen wohl auch eher selten bis fehlend.

Das ist das, was ich zur Sekundärstruktur im Kopf hatte und noch mal kurz aufgefrischt habe.

Zu dem, was ich nur im Kopf habe, gehört, dass Disulfidbrücken eher weiter entfernte Abschnitte verbinden, auf dem Strang natürlich, zur Bildung der Tertiärstruktur müssen diese natürlich zusammenrücken.

Und Ionenbindungen halten nicht nur die Tertiärstruktur zusammen, sondern sind im Fall von Enzymen auch für die Bindung des Substrats und evtll. zur Reaktion nötig.

Und du darfst nie vergessen, dass nur ein Teil der Kette überhaupt die typischen Sekundärstrukturen Helix oder Faltblatt bildet. Im Schnitt wohl weniger als die Hälfte, Faserproteine jetzt mal ausgenommen. Für die "chaotischen" Bereiche gibt es eigentlich keinen Unterschied zwischen Sekundär und Tertiärstruktur. Da sind Ionenbindung zwischen nah beieinander liegenden Aminosäuren (bzgl. AS-Reihenfolge und räumlich) wohl ziemlich häufig, wie auch zwischen reihenfolgemäßig entfernten.

Disulfidbrücken sind eigentlich eher für die Tertiärstruktur verantwortlich. Gleiches gilt für die zweite kovalente Bindungsmöglichkeit, der Isopeptidbindung zwischen Lys und Asp/Glu.

Hauptsächlich sind bei der Sekundärstruktur tatsächlich H-Brücken verantwortlich, sowie zu einem kleinen Beitrag Van-der-Waals-Wechselwirkungen.

Dann gibt es noch so spezialfälle wie z.B. Kollagen, wo die Sekundärstruktur der einzelnen Helices durch sterische Abstoßung von Prolin-Resten zusammengehalten wird...

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@mgausmann

Dank dir, wieder was gelernt.

Die Isopeptidbindung kannte ich gar nicht, oder hatte sie vergessen.

Und gerade bei Kollagen hätte ich auf Faltblatt getippt.

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