Wie steht es mit der Austauschbarkeit von Aminosäuren bei einem Enzym?

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5 Antworten

Es kommt im ganz speziellen auf das Enzym an, und darauf welche Aminosäure genau getauscht wird. Besonders kritisch ist es, wenn der Austausch der Aminosäure mit einer Ladungsveränderung (--> Veränderung der "räumlichen" (Tertiär-) Struktur) einhergeht, oder sich die veränderte Aminosäure im aktiven Zentrum des Enzyms befindet. Dann kann u.U das Substrat nicht richtig binden und das Enzym ist weniger/nicht mehr aktiv, ein Beispiel hierfür ist die familiäre Hypercholesterinämie.

Veränderte Aminosäuren können auch "stumm" verlaufen und keinen Effekt haben.
Eine bestimmte Variationsbreite in der Aminosäuresequenz ist bei vielen Enzymen verbreitet und hat Auswirkungen. Beispiel: die CYPs, das sind Leberenzyme, die für die Verstoffwechselung von vielen Arzneimitteln eine Rolle spielen. So lässt sich z.B. erklären, warum ein Medikament beim einen viel "stärker" wirkt als beim anderen, oder auch warum  Unterschiede auftreten, je nach dem welcher ethnischen Gruppe man angehört. So unterscheidet sich beispielsweise der Alkoholabbau von indianischen oder afroamerikanischen Menschen von dem kaukasischer (europäischstämmiger) Menschen, genetisch bedingt.


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Allgemein kann man da keine Antwort geben, wie in der Antwort von MedDeutsch zu finden, ist es ganz davon abhängig welche Veränderung an welcher Stelle geschieht. Es kann im Prinzip von gar keiner Auswirkung bis zur "Zerstörung" des Enzyms reichen.

Ein Austausch der Aminosäure hätte als Ursache eine Mutation in der entsprechenden DNA-Sequenz, ebenso kann eine Mutation dazu führen, dass ein Enzym gar nicht erst entseht. Das Schlüssel-Schloss-Prinzip hat damit nichts zu tun.

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Es kommt sehr drauf an welchen Stellen die Aminosäuren sitzen und wie sie ausgetauscht werden.

Die Aminosäuren unterscheiden sich ja nicht nur in der "Größe" sondern auch in der Ladung und funktionellen Gruppen. Wenn jetzt z.B. ein Glutamin welches positiv geladen wäre durch eine neutrale Aminosäure ersetzt würde wie Leucin hätte das größere Auswirkungen als wenn man z.B. Glycin durch Leucin ersetzen würde.

Ein anderes Beispiel ist z.B. das Polin als sogenannter "Helix-Brecher" in Proteinen wirken kann, wenn diese Aminosäure fälschlicherweise eingebaut wird.

Dann spielt es wie gesagt noch eine Rolle, ob sich die Aminosäure im aktiven Zentrumbefindet, für irgendwelche Membrankontakte zuständig ist oder irgendwo peripher in der Peptidkette liegt. Du kannst davon ausgehen, das ein Tausch im aktiven Zentrum sogst wie immer "tödlich" für das Enzym wäre.

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Hey, Tauschst du eine AS aus, dann ändert sich die Tertiärstruktur des Enzyms, da sich verschiedene Kräfte (VDW, HBB und Intramolekularkräfte) verändern, und das Molekül dadurch verbogen wird.

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Kommentar von theantagonist18
08.03.2016, 22:30

Vielleicht solltest du auch erwähnen, dass eben durch die Änderung der räumlichen Struktur sehr sicher die katalytische Wirkung verloren geht :)

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Kommentar von beogei
08.03.2016, 22:35

Stimmt, hätte ich erwähnen sollen, ich dachte das wäre klar. Aber du hast natürlich recht. 

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Unterschiedlich. Bei manchen ist es egal, bei manchen macht es das Enzym völlig untauglich.

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