Was mach aktin und was macht myosin?

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1 Antwort

Hoffe, dass du diese beiden Proteine meinst:

Was ist Aktin?

Aktin ist ein entwicklungsgeschichtlich sehr altes Proteinmolekül. Als Strukturprotein ist es im

 

Zytoplasma

 

jeder eukaryontischen Zelle und im Sarkomer aller Muskelfasern enthalten.

Zusammen mit den Mikrotubuli und Intermediärfilamenten bildet es in Form von Aktinfilamenten das Zytoskelett jeder Zelle. Dabei ist es mitverantwortlich für die Ausbildung der Zellstruktur und die Bewegung von Molekülen und Zellorganellen innerhalb der Zelle. Das Gleiche gilt auch für den Zusammenhalt der Zellen über Tight Junctions oder Adherens Junctions. In den Muskelfasern erzeugt Aktin zusammen mit den Proteinen Myosin, Troponin und Tropomyosin die Muskelkontraktionen.

Aktin kann in die drei funktionellen Einheiten Alpha-Aktin, Beta-Aktin und Gamma-Aktin eingeteilt werden. Alpha-Aktin ist der strukturelle Bestandteil der Muskelfasern, während Beta- und Gamma-Aktin hauptsächlich im Zytoplasma der Zellen vorkommen. Aktin ist ein sehr konserviertes Protein, welches bereits mit sehr geringen Abweichungen in der Aminosäuresequenz in einzelligen eukaryontischen Zellen vorkommt. Beim Menschen bestehen 10 Prozent aller Proteinmoleküle in den Muskelzellen aus Aktin. Alle anderen Zellen enthalten immerhin noch 1 bis 5 Prozent dieses Moleküls im Zytoplasma.

Funktion, Wirkung & Aufgaben

Aktin erfüllt wichtige Funktionen in den Zellen und Muskelfasern. Im Zytoplasma der Zelle bildet es als Bestandteil des Zytoskeletts ein dichtes, dreidimensionales Netzwerk, welches die zellulären Strukturen zusammenhält.

An bestimmten Stellen des Netzwerks verstärken sich die Strukturen zu Membranausbuchtungen wie Mikrovilli, Synapsen oder Pseudopodien. Für die Zellkontakte stehen die Adherens Junctions und Tight Junctions zur Verfügung. Insgesamt trägt Aktin so für die Stabilität und Form der Zellen und Gewebe bei. Neben der Stabilität sorgt Aktin auch für die Transportprozesse innerhalb der Zelle. Es bindet wichtige strukturell zusammengehörige Transmembranproteine fest, sodass diese in räumlicher Nähe bleiben. Mithilfe von Myosinen (Motorproteine) übernehmen die Aktinfasern auch Transporte über kurze Strecken.

So können die Vesikeln beispielsweise zur Membran transportiert werden. Längere Strecken werden von den Mikrotubuli unter Zuhilfenahme der Motorproteine Kinesin und Dynein übernommen. Des Weiteren sorgt Aktin auch für die Zellbeweglichkeit. Zellen müssen innerhalb des Körpers bei vielen Gelegenheiten migrieren können. Das gilt in besonderem Maße bei Immunreaktionen oder Wundheilungen sowie bei allgemeinen Bewegungen oder Formveränderungen von Zellen. Die Bewegungen können auf zwei unterschiedlichen Prozessen basieren. Zum einen kann die Bewegung durch eine gerichtete Polymerisationsreaktion und zum anderen über die Aktin-Myosin-Interaktion ausgelöst werden.

Bei der Aktin-Myosin-Interaktion sind die Aktinfasern als Fibrillenbündel aufgebaut, die mithilfe von Myosin wie Zugseile funktionieren. Durch Aktinfilamente können Zellauswüchse in Form von Scheinfüßchen (Filopodien und Lamellipodien) ausgebildet werden. Neben seinen vielfältigen Funktionen innerhalb der Zelle ist Aktin selbstverständlich für die Muskelkontraktion sowohl der Skelettmuskulatur als auch der glatten Muskulatur verantwortlich. Auch diese Bewegungen basieren auf der Aktin-Myosin-Interaktion. Um das zu gewährleisten, sind viele Aktinfilamente mit anderen Proteinen in sehr geordneter Weise verbunden.

Bildung, Vorkommen, Eigenschaften & optimale Werte

Wie bereits erwähnt, kommt Aktin in allen eukaryontischen Organismen und Zellen vor. Es ist ein immanenter Bestandteil des Zytoplasmas und sorgt für die Stabilität der Zellen, die Verankerung von strukturell zusammengehörigen Proteinen, den Kurzstreckentransport von Vesikeln zur Zellmembran und für die Zellmotilität. Ohne Aktin wäre ein Überleben der Zelle nicht möglich. Es gibt sechs unterschiedliche Aktinvarianten, die in drei Alphavarianten, eine Betavariante und zwei Gammavarianten unterteilt werden.

Die Alpha-Aktine sind am Aufbau und der Kontraktion der Muskulatur beteiligt. Beta-Aktin und Gamma-1-Aktin besitzen große Bedeutung für das Zytoskelett im Zytoplasma. Gamma-2-Aktin ist wiederum für die glatte Muskulatur und die Darmmuskulatur zuständig. Bei der Synthese bildet sich zunächst monomeres globuläres Aktin, welches auch als G-Aktin bezeichnet wird. Die einzelnen monomeren Proteinmoleküle lagern sich wiederum unter Polymerisation zu einem filamentären F-Aktin zusammen.

Bei dem Polymerisationsvorgang verbinden sich mehrere kugelförmige Monomere zu einem langen fadenförmigen F-Aktin. Sowohl der Aufbau als auch der Abbau der Ketten verläuft sehr dynamisch ab. So kann das Aktingerüst schnell an die aktuellen Erfordernisse angepasst werden. Außerdem werden durch diesen Prozess auch die Zellbewegungen gewährleistet. Diese Reaktionen können durch sogenannte Zytoskelettinhibitoren gehemmt werden. Mit diesen Stoffen werden entweder Polymerisationen oder Depolymerisationen gehemmt. Sie haben im Rahmen einer Chemotherapie als Arzneimittel medizinische Bedeutung.

Was ist Myosin?

Myosin gehört neben Dynein und Kinesin zu den Motorproteinen, welche für die Vorgänge der Zellbewegung und der Transportvorgänge innerhalb der

 

Zelle

 

verantwortlich sind. Im Gegensatz zu den beiden anderen Motorproteinen funktioniert Myosin nur zusammen mit Aktin. Aktin ist wiederum ein Bestandteil des Zytoskeletts der eukaryotischen Zelle. Damit ist es für die Struktur und Stabilität der Zelle verantwortlich.

Des Weiteren bildet Aktin mit Myosin und zwei weiteren Strukturproteinen die eigentliche kontraktile Struktureinheit des Muskels. Zwei Drittel der kontraktilen Proteine des Muskels sind Myosine und ein Drittel Aktin. Allerdings sind Myosine nicht nur in Muskelzellen, sondern auch in allen anderen eukaryotischen Zellen vorhanden. Das gilt sowohl für einzellige Eukaryonten als auch für pflanzliche und tierische Zellen. Die Mikrofilamente (Aktinfilamente) sind in allen Zellen am Aufbau des Zytoskeletts beteiligt und steuern zusammen mit Myosin die Protoplasmaströmungen.

Anatomie & Aufbau

Myosine können in verschiedene Klassen und Subklassen eingeteilt werden. Derzeit sind über 18 verschiedene Klassen bekannt, wobei die Klassen I, II und V die bedeutendsten sind. Das in der Muskelfaser vorkommende Myosin wird als konventionelles Myosin bezeichnet und gehört zur Klasse II. Der Aufbau aller Myosine ist ähnlich. Sie bestehen alle aus einem Kopfteil (Myosinköpfchen), einem Halsteil und einem Schwanzteil.

Dabei bestehen die Myosinfilamente des Skelettmuskels aus ungefähr 200 Myosin II-Molekülen mit je einem Molekulargewicht von 500 kDa. Der Kopfteil ist genetisch sehr konservativ. Die Einteilung in die Strukturklassen wird hauptsächlich durch die genetische Variabilität des Schwanzteils bestimmt. Der Kopfteil bindet an das Aktinmolekül, während der Halsteil als Scharnier fungiert. Die Schwanzteile mehrerer Myosinmoleküle lagern sich zusammen und bilden so Filamente (Bündel). Das Myosin II-Molekül besteht aus zwei schweren und vier leichten Ketten.

Die beiden schweren Ketten (Heavy Chains) bilden ein sogenanntes Dimer. Dabei besitzt die längere der beiden Ketten eine Alpha-Helix-Struktur und ist aus 1300 Aminosäuren aufgebaut. Die kürzere Kette besteht aus 800 Aminosäuren und stellt die sogenannte Motordomäne dar. Sie formt den Kopfteil des Moleküls, der für die Bewegungen und Transportvorgänge verantwortlich ist. Die vier leichten Ketten (Light Chains) sind mit dem Kopf- und Halsteil der schweren Ketten verbunden. Die köpfchenferneren Light Chains werden als regulatorische und die köpfchennahen Light Chains als essenzielle Ketten bezeichnet. Sie sind sehr affin zu Kalzium und können so die Beweglichkeit des Halsteiles steuern.

Funktion & Aufgaben

Die wichtigste Funktion aller Myosine besteht darin, in eukaryotischen Zellen Zellorganellen zu transportieren und Verschiebungen innerhalb des Zytoskeletts durchzuführen. Dabei sind die konventionellen Myosin II-Moleküle zusammen mit Aktin und den Proteinen Tropomyosin und Troponin für die Muskelkontraktion verantwortlich. Dazu wird Myosin zunächst mithilfe des Proteins Titin in die Z-Scheiben des Sakomers integriert. Sechs Titinfilamente fixieren dazu ein Myosinfilament.

Im Sakomer bildet ein Myosinfilament ungefähr 100 Querverbindungen nach den Seiten hin aus. In Abhängigkeit von der Struktur der Myosinmoleküle und dem Gehalt an Myoglobin können mehrere Formen von Muskelfasern unterschieden werden. Innerhalb des Sakomers findet durch die Bewegung des Myosins im Querbrückenzyklus die Muskelkontraktion statt. Zunächst ist das Myosinköpfchen mit dem Aktinmolekül fest verbunden. Dann wird ATP zu ADP gespalten, wobei die abgegebene Energie zur Verspannung des Myosinköpfchens führt. Gleichzeitig sorgen die Light Chains für eine Erhöhung der Kalziumionen. Dadurch heftet sich das Myosinköpfchen infolge einer Konformationsänderung an ein benachbartes Aktinmolekül.

Unter Lösung der alten Verbindung wird die Verspannung nun durch einen sogenannten Kraftschlag in mechanische Energie umgesetzt. Die Bewegung ist ähnlich wie bei einem Ruderschlag. Dabei kippt der Myosinkopf von 90 Grad auf zwischen 40 und 50 Grad. Das Resultat ist eine Muskelbewegung. Bei der Muskelkontraktion wird immer nur die Länge des Sakomers verkürzt, währenddessen die Längen von Aktin- und Myosinfilamenten gleich bleiben. Der ATP-Vorrat im Muskel reicht nur für etwa drei Sekunden. Durch Abbau von Glukose und Fett wird aus ADP wieder ATP hergestellt, sodass weiterhin chemische in mechanische Energie umgewandelt werden kann.

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