Frage zum Lineweaver-Burk-Plot

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Hi!

Also, die Steigung am Anfang der Reaktion als v ist richtig.

Beim Lineweaver-Burk-Diagramm:

Berechne so viele Werte wie nötig, die aber alle im 1.Quadranten liegen.

Das sollte dann möglichst eine Gerade ergeben, die du einfach fiktiv verlängerst, bis sie die x-Achse schneidet. Werte hierfür existieren nicht, da es sich ja dann, wie du schon sagst, um eine negative Substratkonzentration handeln würde. Aber so lässt sich Km bestimmen. Eine negative Geschwindigkeit brauchst du übrigens nicht annehmen...

Alles klar?

Ok, also lass ich den Punkt bei der Substratkonzentration von 0, wo eine negative Geschwindigkeit is, einfach raus und mach dann ne Regressionsgerade?

genau ;-) aber das hast du sowieso schon gemacht...

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Hätte jetzt Km=2,81 und Vmax=0,048...können die werte stimmen?

Kann natürlich stimmen. Je nach Enzym können diese Werte sich extrem unterscheiden. Immerhin hast du für beides schonmal positive Werte, das ist doch was!

Übrigens wird Lineweaver-Burk heutzutage sowieso nicht mehr gemacht, da die Bestimmung einfach zu ungenau ist. Es soll eher verdeutlicht werden, wie man theoretisch vmax und Km bestimmt.

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Das würde dann heißen, dass du eine extrem steile Gerade hast... richtig? Die Steigung ist nämlich Km/vmax. Bzw. der Schnittpunkt mit der y-Achse ist 1/vmax. Das bedeutet, auf deinem Diagramm schneidet die Gerade die y-Achse beim Wert 20,8...

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@Smeagol0711

ja -1/km=-0,35 und 1/vmax=20,909....noch ne kurze Frage km beschreibt ja die Affinität zum Substrat...Welche werte kann km denn annehmen?weiß ja jetzt nich ob der wert 2,81 groß oder klein ist und demzufolge auch nich wie die affinität ist...

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@Binchen10

Das kommt natürlich darauf an, welche Einheit du verwendest... 2,81 sagt so erstmal garnichts aus.

Die Km-Werte von Enzymen variieren über einen großen Bereich, die meisten liegen zwischen 10^-1 und 10^-7 M (mol/l).

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