Was ist mit Seitenketten von Aminosäuren gemeint?

... komplette Frage anzeigen

3 Antworten

Da es sich bei Proteinen um Polymere handelt, sollte man eher von Struktur und nicht von Konformation reden.

Zu den Komponenten, die die Struktur von Proteinen bestimmen, gehört das Proteinrückgrat und die Seitenketten. Als Seitenketten (von Aminosäuren, den Bausteinen der Proteine) bezeichnet man die Reste, anhand denen man die AS unterscheidet, genau!

Da Proteine meist in wässriger Lösung vorkommen, neigen die hydrophoben Reste bei fertig gefalteten Proteinen nach außen. Die hydrophilen Reste eher nach innen. Bei Membranproteinen sieht das schon wieder anders aus, da die Umgebung andere Eigenschaften hat.

Ich empfehle dir an der Stelle zuerst die Proteinstrukturebenen (Primär-, Sekundär-, Tertiär-Struktur) anzuschauen. Danach die Proteinfaltung.

LG

Antwort bewerten Vielen Dank für Deine Bewertung
Kommentar von xy121
07.12.2015, 00:31

warum ragen die hydrophoben Reste nach außen? Sie mögen doch kein Wasser und ragen daher doch eher nach innen oder?

0
Kommentar von Wunnewuwu
07.12.2015, 07:49

Oh ja richtig. Hier hab ich wohl zu schnell geschrieben. Aber klar: was sich vom Wasser weg neigt, liegt innen! Danke

0

Am besten du informierst dich über den allgemeinen Aufbau von Aminosäuren. Es gibt eine Aminogruppe (NH2) und eine Carboxygruppe (COOH), wobei beide Gruppen über ein Kohlenstoff verbunden sind:

H2N - C - COOH

An diesem mittleren C-Atom hängen nun die Seitenketten dran. Bei der einfachsten (proteinogenen) Aminosäure sind das zwei Wasserstoffatome. Bei allen anderen Aminosäuren (außer Prolin)  ist ein H-Atom durch Seitenketten ausgetauscht, wie zum Beispiel durch eine Methylgruppe -CH3 (Alanin). Diese Seitenketten KÖNNEN hydrophob, unpolar sein. Beispiele dafür sind eben Alanin, Valin, Leucin, usw. . Andere Reste können aber auch polar und aromatisch sein, also quasi nicht beschränkt auf unpolare Seitenketten.

Wenn man nun Aminosäuren zusammenknüpft, dann reagiert immer nur Aminogruppe mit Carboxygruppe. Die Seitenketten reagieren dabei nicht! (gibt es schon, aber hier jetzt unwichtig)

H2N - C - COOH + H2N - C - COOH --> H2N - C - CO-NH - C - COOH

Antwort bewerten Vielen Dank für Deine Bewertung
Kommentar von Agronom
02.12.2015, 17:57

Peptidbindungen spielen bei der Frage doch eh keine Rolle, es geht darum, wohin die AS bzw. deren Seitenketten in der 3D-Struktur der Proteine gerichtet sind.

0
Kommentar von xy121
07.12.2015, 00:34

wollte nur wissen inwiefern Seitenketten die Konformation bestimmen? Oder ob das nur über das Rückrat läuft?

0
Kommentar von xy121
07.12.2015, 00:34

Peptidbindund läuft ja unabhängig vom Rest ;)

0

Ja mit den Seitenketten sind die unterschiedlichen Reste gemeint. Wie sich die hydrophoben und hydrophilen AS bzw. deren Reste orientieren, das hängt ganz von der Struktur und damit verbundenen Funktion der Proteine ab.

Antwort bewerten Vielen Dank für Deine Bewertung
Kommentar von Wunnewuwu
02.12.2015, 18:44

Lass mich dazu was sagen!

Wie sich die hydrophoben und hydrophilen AS bzw. deren Reste orientieren, hängt nicht von der Struktur des Proteins ab, sondern bestimmt die Struktur des Proteins. Was man sagen kann, ist, dass die Proteinstruktur von der Umgebung (hydrophob, hydrophil) abhängt. Faltet sich ein Protein in wässriger Lösung ordnen sich hydrophobe AS-Reste tatsächlich an der Oberfläche des Proteins an.

LG

0
Kommentar von xy121
07.12.2015, 00:29

nicht im Inneren wo sie gegen das Wasser geschützt sind?

0
Kommentar von Wunnewuwu
07.12.2015, 07:54

Ja klar: hydrophobe Reste innen, hydrophile Reste außen!

0

Was möchtest Du wissen?