Aktivität der alpha-Amylase?
Guten Tag, ich habe in der Universität einen Versuch gemacht bei dem die Aktivität der alpha-Amylase (mithilfe eines Photometers bei 620nm, wo es den Iod-Amylose-Komplex "wahrnimmt") gemessen wurde. Jetzt verstehe ich nicht warum die maximale Aktivität der alpha-Amylase bei eine verdünnten Amylaselösung (1:4 und 1:10) sein Maximum hat und bei einer unverdünnten oder 1:2 verdünnten Lösung der OD-Wert höher ist, bzw noch mehr Stärke vorhanden ist. Vielen Dank schonmal im Vorraus :)
3 Antworten
Du schreibst, dass bei einer unverdünnten Lösung (bzw. 1:2 Verdünnung) mehr Stärke vorhanden ist, also bei einer 1:4 oder einer 1:10 Verdünnung.
Ist das nicht logisch? Umso weiter ich die Lösung verdünne (vermutlich mit Wasser?), desto geringer ist doch auch die Konzentration und entsprechend detektiert der Photometer weniger Signal durch die Iod-bedingte Blaufärbung?! Oder verstehe ich deine Frage falsch?
Durch die Aktivität der Amylase nimmt ebenfalls die Konzentration/ bzw. das Signal ab, da das Enzym ja Stärke spaltet.
LG
Es ist nicht das Substrat verdünnt sondern die Enzymkonzentration also 1(Enzymextrakt):4(wasser) Die substratkonzentration bleibt konstant in jedem ansatz; entschuldigung falls ich mich unverständlich ausgedrückt habe, ist leider nicht meine Stärke !! Aber danke für die Antwort auf jeden Fall!!
So ok, also ich habe mich weiter erkundigt und die Antwort wahrscheinlich gefunden; Amylase ist eine Hydrolase also braucht sie Wasser um Amylose zu spalten, bei der Verdünnung ist mehr Wasser vorhanden, dazu kommt noch das Maltose selbst (also das Spaltprodukt) ein Inhibitor für die Amylase ist. Durch die beiden Faktoren kommt es zustanden das ein Viertel der Amlyase(Enzym)-Konzentration in 2 Minuten schneller und mehr Amylose spaltet, als eine unverdünnte Enzymlösung.
Vielen Dank für die Antworten :)
Könnte eine Subtrathemmung sein.
Die Substratkonzentration ist in jedem Ansatz konstant die Enzymkonzentration wird verändert; aber danke für die Antwort !! :)